Inhibiteurs enzymatiques en 1ère
Inhibiteurs enzymatiques, c'est une notion de biotechnologies du chapitre « Biochimie et biomolécules », au programme de 1ère. Voici le cours, un exemple et de quoi t'entraîner.
Inhibiteurs enzymatiques : le cours
Un inhibiteur est une molécule qui diminue l'activité d'une enzyme. Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et se fixe sur le site actif : il augmente le $K_m$ apparent sans changer $V_{max}$ (un excès de substrat peut le contrebalancer). Un inhibiteur non compétitif se fixe ailleurs que sur le site actif : il diminue $V_{max}$ sans changer $K_m$.
Exemple
Les statines, médicaments contre l'excès de cholestérol, inhibent de façon compétitive une enzyme de la synthèse du cholestérol.
À retenir
Inhibiteur compétitif : $K_m$ augmente, $V_{max}$ inchangée. Inhibiteur non compétitif : $V_{max}$ diminue, $K_m$ inchangé.
S'entraîner sur inhibiteurs enzymatiques
Fais l'exercice, puis demande au tuteur de te corriger pas à pas.
Exercice 1
Un chercheur mesure l'activité d'une enzyme digestive à différentes températures. À 20°C, la vitesse est de 10 µmol/min. À 37°C, elle atteint 80 µmol/min. À 60°C, elle chute à 5 µmol/min. Explique ces résultats et indique, parmi les températures testées, celle où l'activité est maximale.
Corrige cet exercice avec le tuteur →Exercice 2
Tu dois doser la concentration en protéines d'un échantillon inconnu par spectrophotométrie. Tu prépares une gamme étalon avec des concentrations connues (0, 2, 4, 6, 8 mg/mL), tu mesures leur absorbance à 595 nm, puis tu mesures l'absorbance de l'échantillon (A = 0,35). La droite d'étalonnage suit l'équation A = 0,05 × c + 0,02. Calcule la concentration de l'échantillon.
Corrige cet exercice avec le tuteur →Cette notion fait partie du chapitre Biochimie et biomolécules (Biotechnologies 1ère).